Las proteínas son compuestos orgánicos o macromoléculas que “contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y pequeñas cantidades de azufre” (Bender 1993). Aunque, “el elemento principal que caracteriza a las proteínas es el nitrógeno” (Hickman, 1967; Morrison, 1969).
Estas moléculas están formadas por componentes más sencillos que se conocen como “AMINOÁCIDOS“, que se obtienen por “hidrólisis mediante enzimas, ácidos o álcalis” (McDonald y otros, 2011) . Se consideran “los productos últimos de la digestión de las proteínas y las piezas con la que se forman las proteínas del organismo, así como también los productos intermedios del catabolismo de las sustancias proteicas” (Maynard, 1968).
“Las proteínas de los tejidos animales están formadas por unos veinte aminoácidos diferentes” (Eckert, 1989), que son llamados “aminoácidos proteicos” (Battaner Arias, 2013), porque resultan de la hidrólisis de las proteínas; es decir, pertenecen a la proteína, y pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína origina “aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte” (Battaner Arias, 2013). También existen aminoácidos no proteicos “que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas” (Battaner Arias, 2013).
“Aunque se han aislado más de doscientos aminoácidos en los compuestos orgánicos, únicamente pueden encontrarse como componentes de las proteínas una veintena de ellos” (McDonald y otros, 2011). Sin embargo,”pocas proteínas contienen todos los distintos tipos de aminoácidos, pero considerando todas las combinaciones posibles de aminoácidos en las moléculas proteicas es fácil ver que puede producirse una variedad casi infinita de proteínas, del mismo modo que combinando las veintiséis letras del alfabeto pueden obtenerse miles de palabras distintas” (Hickman, 1967).
El huevo: por excelencia la proteína animal para los Rizados
La unión de dos o más aminoácidos originan los péptidos; fenómeno, que se conoce como “enlace peptídico” (Hickman, 1967; Eckert, 1989; Glez. Mañas, 2013). Cuando el péptido lo forman “quince o menos aminoácidos se nombran como: dipéptido, tripéptido, etc.; cuando contienen entre quince y cincuenta se trata de un polipéptido; si el número de aminoácidos está por encima de los cincuenta se consideran proteínas” (Glez. Mañas, 2013); aunque, estas cantidades designadas a los aminoácidos dependen del autor consultado. “En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 aminoácidos” (Glez. Mañas, 2013).
“La capacidad para sintetizar aminoácidos en los animales difiere de una especie a otra” (Eckert, 1989). Dependiendo de esta capacidad, los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales, y hacen mención a la necesidad de su inclusión en la comida (dieta) del Rizado.
En las aves se han identificados al menos 10 aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados por ellas (Rizados) y han de ser suministrados con la ración (Jull, 1962). Estos aminoácidos son: “la lisina, triptófano, histidina, fenilalanina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, valina y la argínina” (Rose, 1948, citado por Maynard, 1968). Pero la lista puede ser mayor, ya que Rose (1938) definió el aminoácido esencial como aquel que no puede ser sintetizado en el cuerpo con la rapidez que requiere el crecimiento normal.
En cambio, los que necesitan ser elaborados de otros compuestos que existan en el alimento o de productos intermedios del metabolismo son considerados no esenciales (Maynard, 1968); dicho de otra manera, los aminoácidos no esenciales son aquellos que el propio organismo puede sintetizar, como la “glicina, alanina, serina, cistina, tirosina, ácido asparraguínico, ácido glutámico, prolina, hidroxiprolina, citrulina” (Rose 1948, citado por Maynard, 1968).
Expone Maynard ( 1968, pág. 94) que:
- la cistina puede suministrar casi la sexta parte de la metionina, pero no influye en el crecimiento cuando falta la metionina.
- La tirosina puede sustituir casi la mitad de la fenilalanina, pero no influye en el crecimiento cuando falta la fenilalanina.
- El ácido glutámico y la prolina pueden servir separadamente como sustitutos poco eficaces de la arginina en la dieta. Esta propiedad no la comparte la hidroxiprolina.
- La arginina puede ser sintetizada por la rata, pero no con la suficiente rapidez para satisfacer las demandas del crecimiento máximo; por lo tanto, su clasificación como aminoácido esencial o no esencial es tan solo cuestión de definición”.
Esto quiere decir, que existe alguna relación con la dieta, aun cuando sea indirecta.
Algunos otros investigadores consideran que “9 aminoácidos son indispensables ( los 10 de Rose, menos la arginina); a la arginina, el ácido glutáminico y algunos otros, los consideran como semi-indispensable o estimulantes y a los demás de la lista como no esenciales (Maynard, 1968).
En cuanto al crecimiento de aves (pollitos) requieren especial atención, “la arginina, la cistina, la glicina, la lisina, la metionina y el triptófano” (Jull, 1962); los cuales, utilizamos como suplemento en las comidas de los Rizados; pero es de presumirse que también se requieren otros aminoácidos (Maynard, 1968). Una deficiencia de ciertos aminoácidos, tales como lisina o metionina, facilita diversos trastornos del plumaje (falsa muda, despigmentación de las plumas del ala, plumas de la cola caídas, plumaje deteriorado) en los Rizados (Baseggio y Lombardini 1974).
El Prof. Maynard (1968, pág. 101) expone, “que en la práctica de la alimentación no hay ninguna dieta que contenga solamente una sola proteína, sino que en cualquier ración hay una mezcla de proteínas. Así como, que tampoco hay ninguna ración que falte por completo un aminoácido esencial, pero hay grandes variaciones en la relación cuantitativa de los aminoácidos. Por eso, sujeta a las variaciones que sufre en la digestión y en la absorción, la ración que tiene la más alta calidad proteínica es la que suministra todos los aminoácidos necesarios, en la proporción que más se aproxima a la existente en las proteínas que han de formarse en los tejidos de crecimiento, en la leche, en los huevos, en la lana. etc. Este tipo de ración alimenticia cubrirá las necesidades proteicas del cuerpo con una dosis mínimas de proteínas en el alimento”.
Puesto que el cuerpo contiene muchas proteínas diferentes, con diferentes relaciones de aminoácidos, la utilidad de las proteínas de los alimentos depende, en parte, del fin a que éstos se apliquen (Maynard, 1968); deducimos lo siguiente:
- durante la muda y cría, debemos suministrar los aminoácidos que son constituyentes de la estructura básica de las plumas; cabe destacar la metionina, que entre sus cualidades favorece la formación de un óptimo plumaje; mientras, lalisina promueve el crecimiento de las nidadas y los jóvenes (Baseggio y Lombardini 1974);
- el tipo y la cantidad de aminoácidos suministrados al Rizado debe estar acorde con los diferentes regímenes alimentarios: reproducción, crecimiento, muda, mantenimiento, reposo; y
- la cantidad suministrada durante la muda y crecimiento debe ser superior al aportado en el periodo de mantenimiento o descanso.
Las proteínas, según Maynard (1968, pág. 85), se pueden clasificar basándose en sus propiedades físicas: Proteínas simples, las que por hidrólisis sólo dan aminoácidos o sus derivados y comprenden varios subgrupos; encontrándose el grupo de las albúminas que está integrado entre otras por la lactoalbúmina y la albúmina del huevo.
Las proteínas conjugadas, son las constituidas por “proteínas simples en combinación con radicales no proteicos” (Maynard, 1968); dicho de otra manera, las que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de diferentes sustancias, y se integran en cinco grupos: los nucleoproteidos, glucoproteidos, fosfoproteidos, hemoglobinas y lecitoproteidos.
Las proteínas derivadas, comprende “compuestos de alteración o degradación de las proteínas naturales, producidos por la acción del calor, de las enzimas o de los agentes químicos” (Maynard, 1968); es decir, compuestos que se originan a partir de la “desnaturalización y desdoblamiento de los anteriores. Comprende los siguientes subgrupos, proteínas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas y pétidos; dependiendo todas ellas del alcance de la degradación” (Maynard, 1968).
Las proteínas cumplen en el organismo una gran variedad de funciones; y que, según Hickman (1967, pág. 36), “no sólo sirven como componente estructural principal del protoplasma, sino que también forman enzimas, hormonas, cromosomas y otros componentes celulares, y pueden liberar energía cuando se utilizan como alimentos”. Por ello, se clasifican en: “plástica o estructural, enzimática, hormonal, de defensa, de transporte, de reserva, reguladora o biorreguladora, de contracción muscular o contráctil y función homeostática o reguladora del pH” (V. Autores).
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión y para la calidad del jugo alimenticio que la pareja proporcionará a los pichones de los Rizados en los primeros días de su nacimiento. “Una proteína, como la ovoalbúmina o clara de huevo, contiene por lo menos 300 aminoácidos” (Hickman, 1967).
“Una nutrición suficiente de proteínas es muy importante para resistir las enfermedades infecciosas” (Maynard, 1968); porque, participan como anticuerpos en la defensa del organismo contra los agentes externos, por lo que, podemos definir los anticuerpos como “proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar sustancias extrañas como los virus, bacterias y las células de otros organismos” (Tovar Franco, 2006).
Por todo lo expuesto anteriormente, el “valor de una determinada proteína en la nutrición depende de sus propios aminoácidos, ya que el cuerpo es incapaz de sintetizar muchos de los aminoácidos que están presentes en sus proteínas, y por eso las proteínas de los alimentos deben proporcionarlos” (Maynard, 1968); con otras palabras, una proteína tiene un alto valor biológico cuando es rica en aminoácidos esenciales en cantidades suficientes para formar la proteína que necesita el cuerpo.
“Al parecer no existe peligro al ingerir un exceso de proteínas; en cambio, el exceso de algún aminoácido puede ocasionar ciertos desequilibrios o alguna alteración mayor. Una pequeña cantidad de metionina mejorará el valor biológico de una proteína que esté limitada por este aminoácido, pero las cantidades mayores que las mínimas necesarias para este fin pueden originar un balance nitrogenado negativo; ejemplo, alterando el crecimiento y ejerciendo otros efectos” (Bender, 1977).
Las proteínas de los alimentos se pueden obtener a partir del reino vegetal (leguminosas) y animal (alimentos de origen animal). Las proteínas de origen vegetal son incompletas y requieren de complementación proteicas; como alimentos ricos en proteínas vegetal encontramos los granos de negrilla, linaza, colza, guisantes, frutos secos, cereales y derivados como, la levadura de cerveza, el germen de trigo, etc. En cambio, las proteínas de origen animal aportan proteínas completas, es decir, de alto valor biológico, que se encuentran en los huevos, la leche, derivados lácteos, etc. (Autores V.).
Las enzimas, “son moléculas de naturaleza proteica y estructural” (Wikipedia, 2013); en otras palabras, “es un catalizador biológico producido por el protoplasma que acelera una reacción química sin afectar los productos finales de la reacción y sin ser destruido a consecuencia de la misma. Deben existir miles de enzimas en el organismo animal, ya que los procesos fisiológicos son principalmente enzimáticos. En cada aspecto de los fenómenos de la vida se implican enzimas. Regulan las reacciones mediante las cuales el alimento se digiere, absorbe y metaboliza. Promueven la síntesis de los materiales estructurales que reemplazan los desgastes y consumos del organismo. Determinan la liberación de la energía utilizada en la respiración, crecimiento, contracción muscular, actividades físicas y mentales y otras muchas funciones” (Hickman, 1967).